مشخصات پژوهش

عنوان	کاربرد الکترودهای اصلاح شده با نانو مواد جهت بررسی رفتار الکتروشیمیایی فیتوهم آگلوتینین و مطالعه ی برهمکنش آلبومین و هموگلوبین با برخی یونها و داروها با روشهای اسپکتروفتومتری و اسپکتروفلوریمتری
نوع پژوهش	پایان نامه
کلیدواژه‌ها	آلبومین، هموگلوبین،فیتوهم آگلوتینین، نیتریت، اکسی متالون، تریپتوفان، مدل سازی مولکولی، اسپکتروفلوریمتری، ولتامتری فیلم پروتئین
چکیده	در این پایان نامه برهمکنش های داروی اکسی متالون با آلبومین، یون نیتریت با آلبومین و یون نیتریت با هموگلوبین بررسی شده اند. از طریق بررسی های اسپکتروفلوریمتری ثابت تشکیل دارو و یون با پروتئین به دست آمد. همچنین بر اساس تئوری فورستر فاصله بین دارو و یون با پروتئین محاسبه شد. برای هر یک از برهمکنش های ذکر شده شبیه سازی مولکولی انجام گرفت و از نتایج آن مشخص شد که در تمامی موارد پیوند هیدروژنی بین دارو (یا یون) و اسیدآمینه های موجود در ساختار پروتئین نقش اساسی در فرآیند اتصال دارند.در بخش دیگری از پروژه، رفتار الکتروشیمیایی پروتئین فیتوهم آگلوتینین مطالعه شد. اساس این تحقیق شامل اصلاح سطح الکترود کربن شیشه ای به وسیله مخلوط پروتئین/نانولوله/سورفکتانت و بررسی رفتار انتقال الکترون پروتئین فیتوهم آگلوتینین قرار گرفته بر روی سطح نانولوله/سورفکتانت با کمک روش های ولتامتری بود. از داده های الکتروشیمیایی و با توجه به پتانسیل پیک مشاهده شده برای فیتوهم آگلوتینین حضور یون آهن در ساختار این پروتئین تشخیص داده شد. همچنین پروتئین آلبومین سرم انسانی توسط روش فلوئورسانس همزمان با انرژی ثابت اندازه گیری شد. نتایج نشان داد که روش ذکر شده نسبت به روش فلوئورسانس معمولی دارای حدتشخیص و حساسیت بهتری در اندازه گیری آلبومین است. حد تشخیص و محدوده خطی روش به ترتیب ng mL-10/7 و μg mL-1220-1/0 بود. در این روش مزاحمت هایی مانند قندها، اسیدهای آمینه و... تداخلی در اندازه گیری آلبومین نداشتند. در نهایت روش فلوئورسانس همزمان با انرژی ثابت برای اندازه گیری آلبومین در نمونه های سرم و ادرار به کار گرفته شد. علاوه بر این اندازه گیریL – تریپتوفان در حضور D- تریپتوفان به کمک نانوذره مگنتایت اصلاح شده با هموگلوبین شرح داده شده است. اساس روش بر طبق انانتیوگزینی هموگلوبین تثبیت شده بر روی نانوذره می باشد. مکان انانتیوگزین هموگلوبین توسط مدل سازی مولکولی مشخص شد. نتایج مدل سازی مولکولی نشان داد که L- تریپتوفان با تشکیل پیوند هیدروژنی با اسیدآمینه های سرین 102 و 133 با هموگلوبین تثبیت شده بر روی سطح نانوذرات اتصال برقرار می کند. پارامترهای مهم در جذب سطحی و واجذب L- تریپتوفان بهینه شدند و روش پیشنهادی برای اندازه گیری L- تریپتوفان در حضور D- تریپتوفان در نمونه ادرار استفاده شد. نتایج نشان داد که محدوده خطی روش
پژوهشگران	طیبه مدرکیان (استاد راهنما)، حبیب اله باقری (دانشجو)، عباس افخمی عقداء (استاد مشاور)